©جایگاه فعال آنزیم نقطه‌ای از آن است که سوبسترا (و یا درصورت وجود گروه پروستیک) به آن متصل می‌شود و همین نقطه است که سبب برقراری و یا شکستن پیوندها می‌شود. گروهها واحدهای موجود در این قسمت را گروههای کاتالیزوری نامند. در مورد چگونگی قالب‌شدن سوبسترا در آنزیم دو نظریه‌ی ارائه شده است.
©الف- نظریه امیل فیشر(مدل قفل وکلید)
بر اساس این مدل سوبسترا مکمل شکل
جایگاه فعال است و ثابت می باشد
ب- نظریه کوشلاند
©آنزیمها مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می شوند.
©آنزیمها دسته بزرگ و مهمی در بیوشیمی می باشند
©وجود این ترکیبات اولین بار در قرن نوزدهم آشکار گردید
©پاین و پرسوز در سال 1833 از جو سبز شده ترکیبی به نام مالت کشف کردند
©این ترکیب قادر بود نشاسته را به قند تبدیل کند و این ترکیب را دیاستاز نامیدند
©امروزه این ترکیب به نام آمیلاز معروف می باشد
©یک واکنش A-B هنگامی صورت می گیرد که مولکولهای ماده اولیه A دارای انرزی کافی برای رسیدن به حالت فعال باشند.
در این حالت, که حالت گذار نامیده می شود. در هر دو حالت, در بود و نبود آنزیم می بایست از حالت گذار گذشت, منتها میزان انرزی آزاد لازم برای رسیدن به حالت فعال سازی یک واکنش در حضور آنزیم پائینتر است. لذا فراورده سریعتر تشکیل می گردد.
©
©از منحنی مشخص است که با افزایش غلظت سوبسترا سرعت واکنش افزایش می یابد تا به حد بیشینه برسد
©در سرعت بیشینه افزایش غلظت سوبسترا تاثیری در سرعت واکنش ندارد
©در سال 1913 میکائلیس و منتون نظریه عمومی عمل و سینتتیک آنزیم را به صورت رابطه ریاضی بیان نمودند
©بعضی از ترکیبات با آنزیم و یا کمپلکس آنزیم سوبسترا ترکیب شده و فعالیت آنزیم را تحت تاثیر قرار می دهد
©اگر این تاثیر جلوگیری از ایجاد فراورده باشد به آن بازدارنده آنزیمی می گویند
©به طور کلی دو نوع بازدارنده وجود دارد:
یکی که با اتصال کووالانسی و غیر قابل برگشت متصل می شود
دیگری که بازدارنده با اتصال سست وبرگشت پذیر به آنزیم متصل می شود که این نوع آنزیم به سه دسته تقسیم میشوند.
دانلود پاورپوینت آنزیمها- 25 اسلاید