متن کامل ترجمه مقاله ISI در elsevier در فایل word به فروش می رسد که ترجمه چکیده آن را به عنوان نمونه می توانید ملاحظه فرمایید.
Thermodynamic analysis of osmolyte effect on thermal stability of ribonuclease A in terms of water activity
Abstract
Thermal unfolding of ribonuclease A (RNase) was analyzed in various osmolyte solutions of glycine, proline, sarcosine, N,N-dimethylglycine, betaine, myo-inositol, taurine, and trimethylamine-N-oxide (TMAO). All the osmolytes tested stabilized the protein. The thermal unfolding curve was described well by the van't Hoff equation and the melting temperature and the enthalpy of protein unfolding were obtained. The Wyman–Tanford equation, which describes the unfolded-to-folded protein ratio as a function of water activity, was successfully applied to obtain a linear plot. In consideration of this experimentally obtained linearity, the Wyman–Tanford plot could be integrated to calculate the stabilization free energy of the protein (ΔΔG) in the solution. The ΔΔG was proved to be described by the property of the micro structure around the protein surface, which is composed of the protein hydration, the cosolute-binding, and the preferential exclusion, and the property of the bulk solution; water activity. Them-values of osmolytes for protein unfolding were obtained from ΔΔG calculated. Among the osmolytes tested, myo-inositol showed the highest m-value.
تجزیه و تحلیل ترمودینامیکی اثر اسمولیت در پایداری حرارتی ریبونوکلئاز A از نظر فعالیت آب
چکیده
باز شدن حرارتی ریبونوکلئاز A (RNase) در محلولهای مختلف اسمولیت اعم از گلیسین، پرولین، سارکوزین N، N-دیمتیل گلیسین، بتائین، میو اینوزیتول، تورین، و تری متیل آمین-N-اکسید (TMAO) تجزیه و تحلیل شد. منحنی باز شدن حرارتی به خوبی توسط معادله وانت هوف توصیف شد و دمای ذوب و آنتالپی باز شدن پروتئین به دست آمد. معادله Wyman-Tanford، که نسبت پروتئین باز شده به باز نشده را به عنوان تابعی از فعالیت آب توصیف میکند، با موفقیت برای به دست آوردن یک نمودار خطی استفاده شد. با در نظر گرفتن این خط تجربی به دست آمده، منحنی Wyman-Tanford میتواند برای محاسبه پایداری انرژی آزاد پروتئین (ΔΔG) در محلول ادغام شود. ثابت شده است که ΔΔG توسط خصوصیات میکروساختار اطراف سطح پروتئین توضیح داده شود، که از هیدراتاسیون پروتئین، اتصال کمک حل شونده، و دفع های ترجیحی و خصوصیات محلول توده؛ فعالیت آب تشکیل شده است. مقادیر m اسمولیت ها برای باز شدن پروتئین از ΔΔG محاسبه شده به دست آمد. در میان اسمولیت های تست شده، میو-اینوزیتول بالاترین مقدار m را نشان داد.
ترجمه مقاله با عنوان Thermodynamic analysis of osmolyte effect on thermal stability of ribonuclease A in terms of water activity
